Аминокислоты, входящие в состав
белков проявляют особые свойства
Все относятся к α-аминокислотам
Являются L-стереоизомерами
Относятся к амфотерным соединениям

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ по структуре углеродной цепи

КЛАССИФИКАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТ по структуре
углеродной цепи
Аминокислоты
Ациклические (нециклические)
Ароматические
Циклические
Гетероциклические

Классификация по кислотно-основным
группам, наличию других
функциональных групп и радикалов
Моноаминокарбоновые (нейтральные)
аминокислоты:
1) H2N - CH2 - COOH
Аминоуксусная кислота, 2-аминоэтановаякислота,
глицин (ГЛИ)
Сладкая на вкус, широко распространена в растительном
мире, входит в состав альбумина, используется как
успокаивающее средство при нервных расстройствах

*
2) CH3 - CH - COOH
NH2
α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая
кислота, аланин (АЛА)
Источник энергии для головного мозга и ЦНС,
укрепляет иммунную систему, участвует в
метаболизме сахаров

*
3) CH2 - CH - COOH
OH
NH2
α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино3-гидроксипропановая кислота, серин (СЕР)
Входит в состав белков растительного и животного
происхождения, очень много в казеине молока,
относится гидроксиаминокислотам

*
4) CH2 - CH - COOH
SH
NH2
α-амино-β-тиопропионовая кислота,
2- амино-3-меркаптопропановая кислота,
цистеин (ЦИС)
Участвует в обмене серы в организме, обладает
радиопротекторным действием, нарушение обмена
цистеина приводит к изменению хрусталика глаза и
катаракте
‫٭٭‬

CH2 - CH - COOH
2
S
CH2 - CH - COOH
-2H
SH
+2H
NH2
S
NH2
NH2
CH2 - CH - COOH
Дисульфид-2-амино-3пропановой кислоты,
цистин (ЦИ-S-S-ЦИ)
Цистин -единственная диамино-дикарбоновая
аминокислота

*
5) CH2 - CH2 - CH - COOH
S - CH3
NH2
α-амино-γ-метилтиомасляная кислота,
2-амино-4-метилтиобутановая кислота,
метионин (МЕТ)
Метионин имеет метильную группу, благодаря которой
способствует предупреждению ожирения печени,
участвует в синтезе гормонов, ферментов, за счет
подвижной метильной группы способен удалять
токсические вещества. Метионин используется в
качестве лекарственного препарата для лечения и
предупреждения заболеваний печени

Метионин, цистеин и цистин
относят к серусодержащим
аминокислотам, их особенно
много в белках, которые входят
в состав роговых образований:
волосы, шерсть, рога, копыта,
ногти

*
6) CH3 -CH - CH - COOH
CH 3 NH2
α-аминоизовалериановая кислота,
2-амино-3-метилбутановая кислота,
валин (ВАЛ)
Один из главных компонентов роста тканей,
применяется как антидепресант

*
*
7) CH3 -CH - CH - COOH
OH
NH2
α-амино-β-оксимасляная кислота,
2- амино-3-гидроксибутановая кислота,
треонин (ТРЕ)
Обладает липотрофными свойствами, необходим для
синтеза иммуглобулинов и антител, важный
компонент коллагена, эластина и протеина эмали

*
8) CH3 -CH -CH2 - CH - COOH
CH 3
NH2
α-аминоизокапроновая кислота,
2-амино-4-метилпентановая кислота,
лейцин (ЛЕЙ)
Лейцин в большом количестве
содержится в гемоглобине, казеине,
яичном альбумине, понижает
содержание сахара в крови, способствует
заживлению ран, отсутствует у
алкоголиков и наркоманов

*
*
9) CH3 -CH2 -CH - CH - COOH
CH3 NH2
α-амино-β-метилвалериановая кислота,
2- амино-3-метилпентановая кислота,
изолейцин (ИЛЕ)

Моноаминодикарбоновые
аминокислоты:
(кислые)
*
10) HOOC -CH2 - CH - COOH
NH2
α-аминоянтарная кислота,
2-аминобутадиовая кислота,
аспарагиновая кислота (АСП)
Принимает участие в реакциях переаминирования, в
работе иммунной системы и синтезе нуклеиновых
кислот

Моноаминодикарбоновые
(кислые) аминокислоты:
*
11) HOOC -CH2 - CH2 - CH - COOH
NH2
α-аминоглутаровая кислота,
2-аминопентандиовая кислота,
глутаминовая кислота (ГЛУ)
Источник аминогруппы в метаболических
процессах

O
*
C -CH2 - CH - COOH
H 2N
NH2
Амид аспарагиновой кислоты (АСН)

O
H2N
*
C -CH2 - CH2 - CH - COOH
NH2
Амид глутаминовой кислоты (ГЛН)
Глутамина в организме больше чем других
аминокислот, он необходим для синтеза гликогена и
энергообмена в клетках мышц, улучшает
краткосрочную и долгосрочную память

Диаминомонокарбоновые
(основные) аминокислоты:
*
12) H2N - CH2 - CH2 - CH2- CH2 - CH - COOH
NH2
α,ε-диаминокапроновая кислота,
2,6-диаминогексановая кислота,
лизин (ЛИЗ)
Обеспечивает усвоение кальция, участвует в
образовании коллагена, выработке антител, гормонов,
ферментов

Диаминомонокарбоновые
(основные) аминокислоты:
*
13) H2N - C - NH - CH2 - CH2- CH2 - CH - COOH
NH
NH2
α-амино-Δ-гуанидилвалериановая кислота,
2-амино-5-гуанидилпентановая кислота,
аргинин (АРГ)
Вызывает замедление развития опухолей, укрепляет
иммунную систему, способствует приросту мышечной
массы

Ароматические аминокислоты
*
14)
CH2 - CH - COOH
NH2
α-амино-β-фенилпропионовая кислота,
2- амино-3-фенилпропановая кислота,
фенилаланин (ФЕН)
Необходим для синтеза тирозина и гормонов,
регулирует работу щитовидной железы,
способствует регуляции природного цвета кожи,
путем образования пигмента меланина

Ароматические аминокислоты
*
CH2 - CH - COOH
15)
HO
NH2
α-амино-β-(n-оксифенил)-пропионовая кислота,
2- амино-3-(4-гидроксифенил)-пропановая кислота,
тирозин (ТИР)
Необходим для нормальной работы надпочечников,
щитовидной железы и гипофиза, обладает мощным
стимулирующим действием

N
16)
*
CH2 - CH - COOH
N
H
NH2
α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота,
2- амино-3-имидазолилпропановая кислота,
гистидин (ГИС)
Играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе
гемоглобина, является одним из важнейших регуляторов
свертывания крови

Гетероциклические аминокислоты:
*
CH2 -CH - COOH
17)
NH2
N
H
α-амино-β-индолилпропионовая кислота,
2- амино-3-индолилпропановая кислота,
триптофан (ТРИ)
Естественный релаксант, помогает бороться с
состоянием беспокойства и бессоницы

Иминокислоты:
18)
*
COOH
N
H
Пирролидин-2-карбоновая кислота,
пролин (ПРО)

Иминокислоты:
OH
*
19)
*
COOH
N
H
4-гидроксипирролидин-2-карбоновая кислота,
оксипролин (НО-ПРО)

Классификация аминокислот в зависимости от радикала
Неполярные (гидрофобные)
Полярные(гидрофильные)

ПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ИОНОГЕННЫЕ
НЕИОНОГЕННЫЕ
СПОСОБНЫЕ К ДИССОЦИАЦИИ
В УСЛОВИЯХ ОРГАНИЗМА
CH2 - CH - COOH
HO
NH2
тирозин
НЕ СПОСОБНЫЕ
HO - CH2 - CH - COOH
NH2
серин

Полярные аминокислоты с
ионогенными группами в условиях
организма могут находиться в виде
анионов и катионов
В виде анионов
В виде катионов
Асп
Лиз
Глу
Арг
Тир
Гис
Цис

Полярные ионогенные
радикалы располагаются
как на поверхности, так и
внутри белковых молекул.
Они участвуют в
образовании водородных
связей с другими
полярными группами

Все α-аминокислоты, за исключением
глицина, имеют асимметрический атом
углерода и существуют в виде
энантиомеров, относящихся к D- и Lрядам. В белках животных организмов
представлены L-аминокислоты, в белках
микроорганизмов встречаются и
аминокислоты D-ряда. D-аминокислоты
животным организмом не усваиваются

СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ α-АМИНОКИСЛОТ
COOH
H2N
COOH
H
H2N
H
CH3
L-аланин
CH3
L-треонин
COOH
H
H2N
H
OH
H3C
H
C2H5
L-изолейцин

Три аминокислоты имеют два
центра хиральности
треонин
изолейцин,
4-гидроксипролин

15.2. БИОСИНТЕТИЧЕСКИЕ ПУТИ
ОБРАЗОВАНИЯ АМИНОКИСЛОТ
Биосинтез α-аминокислот
осуществляется из α-кетокислот продуктов метаболизма углеводов.
Возможны два пути превращения
кетокислот в аминокислоты

1) Восстановительное аминирование
с участием кофермента НАД-Н
HOOC-CH2- CH2-C-COOH
O
+NH3
HAD-H
α-кетоглутаровая кислота
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
NH2
глутаминовая кислота

2) Трансаминирование (переаминирование)
источником группы NH2 для кетокислот является
другая аминокислота
пиридоксальфосфат
R -CH -COOH
NH2
+
HOOC-CH2- C-COOH
O
Щавелевоуксусная кислота
HOOC-CH 2-CH-COOH
NH2
Аспарагиновая кислота

15.3. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Аминокислоты- амфотерные соединения, в
растворах существуют в виде биполярных
ионов
Н3+N – СН – СООR

Аминокислотам присущи все свойства как
карбоновых кислот, так и аминов
Реакции карбоксильной группы образование функциональных
производных кислот (сложных эфиров,
амидов, солей, галогенангидридов).
Реакции аминогруппы - образование солей
с сильными кислотами, образование Nацилированных производных

Для аминокислот характерен
целый ряд специфических
реакций, обусловленных
наличием в их структуре
COOH- и NH2- групп у
одного и того же атома
углерода

1)Декарбоксилирование in vivo
приводит к образованию биогенных
аминов
1)
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
→ HOOC-CH2- CH2-CH2- NH2
ГЛУ
│
- CO2 γ-аминомасляная кислота
NH2
природный транквилизатор
in vitro
t0C, Ва(ОН)2
HOOC-CH2- CH2-CH-COOH
→
│
- ВаCO3
NH2
HOOC-CH2- CH2-CH2- NH2

В результате реакции
декарбоксилирования
образуются биогенные амины
(триптамин, гистамин,
коламин, дофамин, серотонин)

2)Дезаминирование (удаление NH2-группы)
а)прямое дезаминирование in vivo
H
HOOC -CH2 - CH - COOH
Аспартаза
COOH
C =C
-NH3
NH2
Аспарагиновая кислота
HOOC
H
Фумаровая кислота

б) Окислительное дезаминирование in vivo
протекает при участии кофермента НАД+
+
+ НАД
R - CH - COOH
R - C - COOH
R - C - COOH
-NH3
-НАД-Н
NH2
H2O
NH
O

Дезаминирование in vitro
CH3 - CH - COOH
CH3 - CH - COOH
+
HNO2
NH2
Метод
+ N2
+ H2O
OH
Ван-Слайка,
применяется для
количественного определения аминокислот

3) гидроксилирование
аминокислот, не имеет аналогии
в химии in vitro
фе нилаланин
гидрокс илаз а
CH2 - CH - COOH
HO
CH2 - CH - COOH
NH2
NH2
ФЕН
ТИР
Отсутствие или недостаток в организме
фермента катализирующего эту реакцию
приводит к тяжелому заболеванию фенилкетонурия

Слайд 1

• В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода.
• H2N–СН–СООН R
• В зависимости от строения углеводородного радикала R природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Алифатические аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными.
• В зависимости от содержания функциональных групп в радикале выделяют аминокислоты, содержащие гидроксильную, амидную, карбоксильную и аминогруппы.
• Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые обычно связаны с источниками их выделения или свойствами.

• Слайд 2

  Классификация аминокислот по строению углеводородного радикала

  • Алифатический неполярный радикал
  • Алифатический полярный радикал
  • Ароматические и гетероциклические радикалы
  • Гетероциклический радикал
  • Карбоциклический радикал
  • Н –СН–СООН
  • NH2глицин
  • СН3 –СН–СООН
  • NH2аланин
  • СН3СН –СН–СООН
  • СН3NH2валин
  • СН3СН СН2–СН–СООН
  • СН3NH2лейцин
  • СН3СН2 СН–СН–СООН
  • Н3С NH2изолейцин
  • СН3СН –СН–СООН
  • ОНNH2треонин
  • НS–СН2 –СН–СООН
  • NH2цистеин
  • СН2СН2 –СН–СООН
  • SСН3NH2метионин
  • СН2СН2 –СН–СООН
  • СООН NH2глутаминовая кислота
  • СН2СН2 –СН–СООН
  • СОNН2NH2глутамин
  • СН2 –– СН–СООН
  • СООН NH2аспарагиновая кислота
  • СН2 –– СН–СООН
  • СОNН2NH2аспарагин
  • СН2СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
  • NН2NH2лизин
  • H2N–С–NН–СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
  • NН NH2аргинин –СН2 –СН–СООН
  • NH2фенилаланин
  • НО– –СН2 –СН–СООН
  • NH2тирозин ––СН2 –СН–СООН
  • HN N NH2
  • гистидин
  • N–H пролин

• Слайд 3

  Заменимые и незаменимые аминокислоты

  Все природные -аминокислоты делят на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды, и заменимые, синтез которых происходит в организме.

  Незаменимые -аминокислоты:Заменимые -аминокислоты:

  • валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин,
  • лизин, метионин, треонин,серин, цистеин, аргинин, гистидин,
  • триптофан, фенилаланинаспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты
  • В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты)
  • Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты.
  • Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.

• Слайд 4

  Стереоизомерия аминокислот

  Пространственные или стереоизомеры или оптически активные соединения – соединения, способные существовать в пространстве в виде двух изомеров, являющихся зеркальным отражением друг друга (энантиомеры).

  Все -аминокислоты, кроме глицина, являются оптически активными соединениями и способны вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света (все волны которого колеблются в одной плоскости) вправо (+, правовращающие) или влево (-, левовращающие).

  Признаки оптической активности:

  Наличие в молекуле асимметричного атома углерода (атома, связанного с четырьмя разными заместителями);

  Отсутствие в молекуле элементов симметрии.

  Энантиомеры -аминокислот обычно изображают в виде относительной конфигурации и называют по D,L-номенклатуре.

  Слайд 5

  Относительные конфигурации аминокислот

  В молекуле аланина второй атом углерода является асимметричным (у него 4 разных заместителя: атом водорода, карбоксильная, метильная и аминогруппы. Углеводородную цепь молекулы располагают вертикально, в зеркальном отражении изображают только атомы и группы, связанные с асимметричным атомом углерода. Для -аминокислот это, как правило, атом водорода и аминогруппа. Если аминогруппа располагается справа от углеродной цепи, это D-изомер; если слева – L-изомер.

  В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот.

  Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)

  • Н–С– NH2
  • D-аланин
  • H2N–С– Н
  • L-аланин

• Слайд 6

  • Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
  • Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус.
  • Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, имеющие очень высокие температуры правления (более 230 °С).
  • Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).

• Слайд 7

  Кислотно-основные свойства аминокислот

  • В аминокислотах одновременно присутствует как кислотная карбоксильная группа, так и основная аминогруппа. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов.
  • Кислотно-основное равновесие для аминокислоты может быть описано: анион биполярный ион катион
  • В кислой среде молекулы аминокислот представляют собой катион. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются.
  • В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются.
  • Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.

  СН3 –СН–СООН +NH3 СН3 –СН–СОО-ОН– NH2 Н+ СН3 –СН–СОО–Н+ +NH3 ОН-

  Слайд 8

  Значения pI важнейших α-аминокислот

  • Цистеин (Cys) 5,0
  • Аспарагин (Asp) 5,4
  • Фенилаланин (Phe) 5,5 Аспарагиновая
  • Треонин (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0
  • Глутамин (Gln) 5,7 Глутаминовая
  • Серин (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2
  • Тирозин (Tyr) 5,7
  • Метионин (Met) 5,8
  • Триптофан (Trp) 5,9 Гистидин (His) 7,6
  • Аланин (Ala) 6,0 Лизин (Lys) 9,8
  • Валин (Val) 6,0 Аргинин (Arg) 10,8
  • Глицин (Gly) 6,0
  • Лейцин (Leu) 6,0
  • Изолейцин (Ile) 6,1
  • Пролин (Pro) 6,3

• Слайд 9

  Химические свойства -аминокислот

  Все химические реакции, в которые вступают -аминокислоты, можно разделить на группы:

  • Реакции с участием карбоксильной группы
  • Реакции с участием аминогруппы
  • Реакции с участием углеводородного радикала кислоты
  • Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы

• Слайд 10

  Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот

  Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты.

  Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины:

  Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:

  • СН3 –СН–СООНNaOH СН3 –СН–СООNa + H2O
  • NH2 NH2 натриевая соль аланина
  • СН3 –СН–СООН СН3ОН СН3 –СН–СООСН3 + H2O
  • NH2 Н+ NH2 метиловый эфир аланина –СН2 –СН–СООН [O]
  • NH2фенилаланин
  • НО– –СН2 –СН–СООН
  • NH2тирозин
  • СН3 –СН–СООНNН3 СН3 –СН–СОО– NН4+t СН3 –СН–СОNН2
  • NH2 NH2NH2 амид аланина
  • СН2СН2 –СН–СООН СН2СН2 –СН2 NH2
  • -аминомасляная кислота (ГАМК)
  • СООН NH2 –СО2 СООН выступает в роли нейромедиатора глутаминовая кислота

• Слайд 11

  Реакции с участием аминогруппы -аминокислот

  Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой.

  При нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.

  • СН3 –СН–СООН HCl СН3 –СН–СООH
  • NH2+NH3 Cl– хлорид аланина
  • СН3 –СН–СООН СН3СОCl СН3 –СН–СООH кислота
  • NH2–HClNH–СО–СН3 2-ацетиламинопропановая
  • СН3 –СН–СООН t СН3 –СН–СО–NH
  • 2 дикетопиперазин
  • NH2 –2 Н2О HN––CO–CH–CH3аланина
  • СН3 –СН–СООН HNO2 СН3 –СН–СООH + N2 + H2O
  • NH2 OH 2-гидроксипропановая кислота

• Слайд 12
  

  Реакции дезаминирования.

  Окислительное дезаминирование

  Восстановительное дезаминирование

  Гидролитическое дезаминирование

  Внутримолекулярное дезаминирование

  Реакция трансаминирования.

  • СН3 –СН–СООН [O] СН3 –С–СООH + NH3
  • пировиноградная
  • NH2O кислота
  • СН3 –СН–СООН [Н] СН3 –СН2–СООH + NH3
  • пропановая
  • NH2кислота
  • СН3 –СН–СООН Н2О СН3 –СН–СООH + NH3
  • молочная
  • NH2HОкислота
  • СН3 –СН–СООН СН2 = СН–СООH + NH3
  • пропеновая
  • NH2кислота
  • СН3 –СН–СООН НООС–СН2––СН2–С–СООH
  • + -кетоглутаровая
  • NH2кислотаOO
  • СН3 –С–СООН НООС–СН2––СН2–СН–СООH

• Слайд 13

  Образование пептидной связи

  • Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом и без образования цикла:
  • Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью, а продукт взаимодействия аминокислот – пептидом. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д.
  • Пептиды молекулярной массой не более 10 000 называют олигопептидами, молекулярной массой более 10 000 – полипептидами, или белками. Пептидные связи в составе пептидов по химической природе являются амидными.
  • Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков – боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).
  • Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.

  H2N –СН–СООН H2N–СН–СООН H2N –СН–СО–NН –СН–СООН + СН3СН2ОН–H2O СН3СН2ОН дипептид аланин серин аланилсерин

  H2N –СН–СОNН–СН–СОNH –СН2–СОNН –СН–СОNН–СН–СОOH

  СН2SHСН3CH(СН3)2СН2ОН

  Пентапептид: цистеилаланилглицилвалилсерин или Цис–Ала–Гли–Вал–Сер

  Слайд 14

  Белки

  В настоящее время общепризнанной является полипептидная теория строения белковой молекулы.

  Белки можно классифицировать:

  – по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

  – по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);

  – по составу или химическому строению (простые и сложные);

  – по выполняемым функциям;

  – по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.);

  – по локализации в организме (белки крови, печени и др.);

  – по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

  – по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);

  – по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

  Слайд 15

  Функции белков

• Слайд 16

  Классификация простых белков

  • Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот.
  • Глобулины. -Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию.
  • Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.
  • Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов.
  • Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др.
  • Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.

• Слайд 17

  Классификация сложных белков

• Слайд 18

  Первичная структура белка

  • Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка путём гидролиза.
  • Для отщепления N-концевой аминокислоты белок обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом и после кислотного гидролиза только одна N-концевая кислота оказывается связанной с этим реактивом (метод Сэнджера).
  • По методу Эдмана в процессе гидролиза отделяют N-концевую кислоту в виде продукта взаимодействия с фенилизотиоцианатом.
  • Для определения С-концевой кислоты обычно используют гидролиз в присутствии специального фермента – карбоксипептидазы, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная карбоксильная группа. Существуют и химические методы отщепления С-концевой кислоты, например с использованием гидразина (метод Акабори).

• Слайд 19

  Вторичная структура белка

  Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в  – спиральную или  – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

  Слайд 20

  Третичная структура белка

  • Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме.
  • Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры.
  • Третичная структура формируется автоматически, самопроизвольно и полностью определяется первичной структурой белка. При этом во взаимодействиевступают боковые радикалы аминокислотных остатков.
  • Стабилизация третичной структуры осуществляется за счёт образования между радикалами аминокислот водородных, ионных, дисульфидных связей, а также благодаря ван-дер-ваальсовым силам притяжения между неполярными углеводородными радикалами.

• Слайд 21

  Схема образования связей между радикалами аминокислот

  1 – ионные связи, 2 – водородные связи,

  3 – гидрофобные взаимодействия, 4 – дисульфидные связи

  Слайд 22

  Четвертичная структура белка

  Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования.

  Образовавшуюся молекулу называют олигомером, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомерами, мономерами или субъединицами (их обычно чётное количество: 2,4, реже 6 или 8).

  Например, молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей.

  Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород.

  Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.

  • Гексамеринсулина
  • Тетрамер гемоглобина

• Слайд 23

  Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот

  • Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции».
  • Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).
  • Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).
  • Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля).
  • Общая качественная реакция -аминокислот - образование сине-фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином.
  • Нингидриновую реакцию дают также и белки.

• Слайд 24

  Значение белков и пептидов

  • Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Среди них различают ферменты, гормоны, структурные (кератин, фиброин, коллаген), транспортные (гемоглобин, миоглобин), двигательные (актин, миозин), защитные (иммуноглобулины), запасные (казеин, яичный альбумин) белки, токсины (змеиные яды, дифтерийный токсин).
  • В биологическом плане пептиды отличаются от белков более узким спектром функций. Наиболее характерна для пептидов регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны и т.д.). Недавно открыта группа пептидов головного мозга - нейропептидов. Они влияют на процессы обучения и запоминания, регулируют сон, обладают обезболивающей функцией; прослеживается связь некоторых нервно-психических заболеваний например шизофрении, с содержанием тех или иных пептидов в мозге.
  • В настоящее время достигнуты успехи в изучении проблемы соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней. К числу актуальных проблем относится химический синтез белка. Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков призвано способствовать решению таких вопросов, как выяснение механизма действия этих соединений в клетке, установление взаимосвязи их активности с пространственным строением, создание новых лекарственных средств и продуктов питания, а также позволяет подойти к моделированию процессов, протекающих в организме.

• Слайд 25

  • Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина – белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям.
  • Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях.
  • Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью», которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей.
  • Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.

• Слайд 26

  У метилового эфира L--аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус.

  СН3ООС-СН(СН2С6Н5)-NH-СО- СH(NН2)-СН2-СООН.

  Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам не только слаще сахара (в 100-150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама.

  Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 - 2000 раз. Еще сильнее - в 4000 раз - превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко-красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, получивший торговое название талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз!

  Еще один очень сладкий белок - миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Если когда-нибудь будут выращивать на плантациях все эти экзотические плоды, у сахарной промышленности будет куда меньше проблем с транспортировкой продукции. Ведь маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка!

  В начале 70-х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот - аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

  Слайд 27
  

  Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. КЕРАТИНЫ - нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает.

  Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы.

  Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей - фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены между собой также химическими связями (рис. 1). Спиральные нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. рис. 2). Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы.

  а) Водородные б) Ионные в) Неполярные г) Дисульфид- Рис. 2. Кератин волос - фибриллярный белок. связи связи взаимодействия ный мостик

  Рис. 1. Типы взаимодействия между цепочечными белковыми молекулами

• Слайд 28

  • Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения - кератина. Но в зависи­мости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула - поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина.
  • Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друг друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность.
  • Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу.
  • Кератин, из которого состоят «чешуйки», разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность.
  • Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные - зернистый.
  • Сердцевина, или мозговой слой, состоит из не полностью ороговевших клеток.

Посмотреть все слайды

Аминокислоты Выполнила ученица 10 а МБОУ СОШ №102 г. Самара Слипкус Виталия

План 1. Физические свойства 2. Химические свойства 3 . Получение 4. Оптическая изомерия 5. Классификация 6. Значение

Физические свойств а Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие из них обладают сладким вкусом. Они имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления (часто разложения).

Химические свойства Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы - COOH , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой - NH 2 . Растворы аминокислот в воде обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации (процесс синтеза полимеров), приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Получение Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

Оптическая изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

Классификация Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые наш организм не может самостоятельно вырабатывать, они обязательно должны поступать с белковой пищей.

Значение Аминокислоты являются основным "строительным материалом" для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, пептидных гормонов и других физиологически активных соединений. Помимо того, что аминокислоты образуют белки, некоторые из них: Выполняют роль нейромедиаторов или являются их предшественниками. Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга. Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.

Подготовила: Головина Г.Н.

учитель химии

При подготовке использованы материалы из коллекции цифровых образовательных ресурсов

Тема урока: «Аминокислоты – амфотерные органические соединения»

Цель урока:

• дать понятие об аминокислотах как органических амфотерных соединениях;
• рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру;
• разобрать основные способы получения аминокислот;
• рассмотреть значение аминокислот в жизни человека.

Аминокислоты

• NH 2 - CH - COOH

• Производные карбоновых кислот, содержащие в своем составе одну или несколько аминогрупп.

Аминокислоты

• Природные

• Синтетические

Их около 150, они были обнаружены в живых организмах. Около 20 из них входят в состав белков. Половина этих аминокислот – незаменимые (не синтезируются в организме человека), они поступают с пищей.

Получают кислотным гидролизом белков либо из карбоновых кислот, воздействуя на них галогеном и, далее, аммиаком.

Систематическая номенклатура

• По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино - и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Тривиальная номенклатура

• Часто используется другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Изомерия аминокислот

• углеродного скелета;
• положения функциональных групп;
• межклассовая (нитросоединения) ;
• оптическая.

Изомерия

• углеродного скелета

Изомерия

• положения функциональных групп

Изомерия

• межклассовая (нитросоединения )

5 4 3 2 1

H 3 C – CH 2 – CH – CH 2 –COOH

NH 2 3- аминопентановая кислота

1 2 3 4 5

H 3 C – CH 2 – CH – CH 2 – CH 3

NO 2 3 - нитропентан

Оптическая изомерия

CH 3 – C H – C

NH 2

Физические и химические свойства оптических изомеров практически идентичны, однако эти вещества могут существенно отличаться по своей биологической активности, совместимости с другими природными соединениями, даже по вкусу и запаху.

2- аминопропановая кислота

Физические свойства

Аминокислоты

• бесцветные;
• кристаллические;
• хорошо растворимы в воде, но нерастворимы в эфире;
• в зависимости от R могут быть сладкими, горькими или безвкусными;
• обладают оптической активностью;
• плавятся с разложением при температуре выше 200 º .

Теория химического строения органических соединений А. М. Бутлерова

• Атомы в молекулах органических веществ связаны в определённой последовательности согласно их валентности.
• Свойства веществ определяются не только их качественным и количественным составом, но и порядком соединения атомов в молекуле.
• Свойства органических соединений зависят не только от состава вещества и порядка соединения атомов в молекуле, но и от взаимного влияния атомов в молекуле.
• По строению органические соединений можно предсказать их свойства, а по свойствам определить строение.

Химические свойства

• Наличие амино- и карбоксильной групп определяет двойственность химических свойств аминокислот.
• Амфотерность (от греч. amphуteros – «и тот и другой») – способность некоторых веществ в зависимости от условий проявлять либо кислотные, либо основные свойства; амфотерные вещества иногда называют амфолитами.

Химические свойства

– СООН

– NH 2

• с металлами
• с оксидами металлов
• с щелочами
• с солями
• со спиртами

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП

• с сильными кислотами
• с галогено-водородами

• образование внутренних солей
• образование молекул белков

Образование молекул белков

• Межмолекулярное взаимодействие α -аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух α -аминокислот образуется дипептид.

Образование биполярного иона

• Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Получение

• Замещение галогена на аминогруппу в соответствующих галогензамещенных кислотах:

Фенилкетонури́я ( фенилпировиноградная олигофрения ) – наследственное заболевание, связанное с нарушением метаболизма аминокислот . Сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС , проявляющемуся в виде нарушения умственного развития.

Аспартам – заменитель сахара. В кишечном тракте распадается, образуя две сильно возбуждающие аминокислоты, аспартат и фенилаланин , а также метиловый, или древесный, спирт и формальдегид, которые способны вызывать повреждения глазного нерва вплоть до слепоты. В числе прочих побочных эффектов аспартама – образование опухолей в мозге и вторичные неврологические расстройства. .

• 1. Напишите структурную формулу аминокислоты по названию и составьте изомер углеродного скелета, изомер положения аминогруппы, межклассовый изомер. Дайте название по систематической номенклатуре каждому веществу. 4-амино-4 –метилпентановая кислота.
• 2. Напишите уравнения реакций между 2-аминопропановой кислотой и: оксидом лития и гидроксидом калия.

п. 17, стр.122-128, №2, 10

Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

• п. 17, стр.122-128, №2, 10 Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.
• п. 17, стр.122-128, №2, 10 Задача. Определите формулу аминокислоты, если массовые доли углерода, водорода, кислорода и азота соответственно равны: 48%, 9,34%, 42,67% и 18,67%. Напишите все возможные структурные формулы и назовите их.

Органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2 )COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала (R)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Аспарагин

Фенилаланин

O = C – CH 2 –

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

C 6 H 5 – CH 2 -

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

3. Микробиологический синтез.

Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид .

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 3 + CO 2

II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COO H + Na OH →

→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты

2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):

NH 2 -CH 2 -CO OH + CH 3 O H HCl(газ) →

→ NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COOCH 3 - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются амиды:

NH 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →

→ NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl →

→ Cl

или HOOC-CH 2 NH 2 *HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →

→ HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)

IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.